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Nature Structural Molecular Biology
畢業論文
生物谷報道：最近，來自中國科學院生物物理研究所生物大分子國家重點實驗室（National Laboratory of Biomacromolecules），天津醫科大學免疫學系，清華大學生命科學實驗樓，美國喬治亞州大學，芬蘭坦佩雷大學的研究人員對p100蛋白這種多功能轉錄共激活因子的結晶結晶進行了進1步的分析，部分解釋了p100在轉錄和剪接中的不同作用，有利于進1步了解p100蛋白的功能和作用機制。這1研究成果公布在7月15日的《自然—結構和分子生物學》（Nature-Structural Molecular biology）雜志上。
文章的通訊作者為生物物理研究所的劉志杰研究員，以及天津醫科大學的楊潔教授，同時參與研究的還有清華大學饒子和院士，以及趙敏（Min Zhao，音譯，第1作者），Neil Shaw（第1作者）。
信號傳導通道是人體免疫反應的重要通道之1，它們通過IL-4受體調控細胞周期而誘導了T細胞的增殖分化，在如過敏，哮喘，癌癥等許多疾病中有極為重要的作用.。多功能轉錄共激活因子p100蛋白是此通道中的1個非常重要多種功能蛋白。p100蛋白發現至今已有近10年歷史，到目前為止，發現的p100蛋白涵蓋的功能有：p100蛋白是EBNA2的轉錄調控激活因子；p100蛋白與轉錄因子cMyb和絲氨酸/蘇氨酸激酶pim1結合并增強活性；p100蛋白與病毒mRNA合成密切相關的nsp1特異性結合；p100蛋白是RNA介導的沉默復合物(RISC)的重要亞基之1，并能夠與富含U·I和I·Upair的dsRNA相互作用；p100蛋白作為共激活因子促進STAT5和STAT6介導的轉錄活性調控，并形成多種蛋白質復合物，包括RNApolII-p100-STAT6；p100-STAT5；STAT6-p100-RHA等。
然而到目前為止還沒有有關p100的全面的結構和功能研究的報道，生物物理研究所生物大分子國家重點實驗室人源多功能轉錄共激活因子p100結構與功能研究（劉志杰組）的研究人員表達和純化了人源p100蛋白Tudor結構域，并獲得了晶體，解析了其精細3維結構，為進1步研究p100和蛋白質復合物的結構和功能提供了有利證據。
在這篇文章中，重點實驗室的研究人員與天津醫科大學楊潔研究小組的成員合作進1步對p100蛋白的結構和功能進行分析——楊潔研究小組主要從事轉錄激活因子-人類p100蛋白參與pre-mRNA剪接加工分子機制方面的研究，他們發現人類p100蛋白是1個關鍵的轉錄調控子，能通過在啟動子特異性激活因子和基本轉錄機器之間形成連接從而促進基因轉錄。
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Figure1.Overall structure of the p100 TSN domain.
(a) Diagram of the human p100 protein architecture, showing the five SN-like domains and the tudor domain. (b,c) Cartoon illustration of the C-terminal human p100 TSN domain structure. Blue, SN domain; pink, tudor domain. (d) Amino acid sequence of interdigitated p100 TSN domain, with secondary structural annotations. Residues are colored by domain as in b.
原文出處：
The multifunctional human p100 protein hooks methylated ligands
Neil Shaw, Min Zhao, Chongyun Cheng, Hao Xu, Juha Saarikettu, Yang Li, Yurong Da, Zhi Yao, Olli Silvennoinen, Jie Yang, Zhi-Jie Liu, Bi-Cheng Wang, Zihe Rao
Nature Structural & Molecular Biology (15 Jul 2007) Article
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作者簡介：
Laboratory of Structural Biology, Tsinghua University
Zihe Rao
Current positions
President
Nankai UniversityProfessor of Structural Biology
Tsinghua University
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