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2017年公衛助理醫師《生物化學》科目關于酶的知識
酶是由活細胞合成的，對其特異底物起高效催化作用的生物催化劑。酶也是公衛執業助理醫師考試生物化學科目的知識點之一。下面是yjbys小編為大家帶來的關于酶的知識，歡迎閱讀。
一、酶的概念
酶是由活細胞合成的，對其特異底物起高效催化作用的生物催化劑(biocatalyst)。
二、酶的作用特點
酶所催化的反應稱為酶促反應。在酶促反應中被催化的物質稱為底物，反應的生成物稱為產物。酶所具有的催化能力稱為酶活性。
與一般催化劑不同的特點。
1.極高的催化效率
2.高度的特異性
酶對催化的底物有高度的選擇性，即一種酶只作用一種或一類化合物，催化一定的化學反應，并生成一定的產物，這種特性稱為酶的特異性或專一性。有結構專一性和立體異構專一性兩種類型。
結構專一性又分絕對專一性和相對專一性。
立體異構專一性指酶對底物立體構型的要求。如乳酸脫氫酶催化L-乳酸脫氫為丙酮酸，對D-乳酸無作用;L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，對D-氨基酸無作用。
3.酶活性的可調節性
4.酶的不穩定性
酶主要是蛋白質，凡能使蛋白質變性的理化因素均可影響酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比較溫和的條件。
一、酶的分子組成
(一)單純酶和結合酶
單純酶是僅由肽鏈構成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。
結合酶由蛋白質部分和非蛋白質部分組成，前者稱為酶蛋白(apoenzyme)，決定酶的特異性和高效率;后者稱為輔助因子(cofactor)，決定反應的種類和性質。兩者結合形成的復合物稱為全酶(holoenzyme)，這兩部分對于催化活性都是必需的。
(二)酶的輔因子
酶的輔助因子指金屬離子或小分子有機化合物(又稱輔酶與輔基)。
1.金屬離子
約2/3的酶含有金屬離子，常見的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+(Cu+)、Zn2+、Fe2+(Fe3+)等。金屬離子的作用是多方面的：參與酶的活性中心;在酶蛋白與底物之間起橋梁作用;維持酶分子發揮催化作用所必需的構象;中和陰離子，降低反應中的靜電斥力。
2.輔酶與輔基
輔酶與輔基是一些化學穩定的小分子有機物，是維生素樣的物質，參與酶的催化過程，在反應中傳遞電子、質子或一些基團。
輔酶與酶蛋白的結合疏松，可以用透析或超濾方法除去;輔基則與酶蛋白結合緊密，不能用上述方法除去。一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合成一種特異的酶，但一種輔助因子可以與不同的酶蛋白結合構成多種特異性酶，以催化各種化學反應。
二、酶的活性部位
酶的活性部位(active site)是它結合底物和將底物轉化為產物的區域，又稱活性中心。它是由在線性多肽鏈中可能相隔很遠的氨基酸殘基形成的三維小區(為裂縫或為凹陷)。酶活性部位的基團屬必需基團，有二種：一是結合基團，其作用是與底物結合，生成酶-底物復合物;二是催化基團，其作用是影響底物分子中某些化學鍵的穩定性，催化底物發生化學反應并促進底物轉變成產物，也有的必需基團同時有這兩種功能。還有一些化學基團位于酶的活性中心以外的部位，為維持酶活性中心的構象所必需，稱為酶活性中心以外的必需基團。
三、酶原激活
沒有活性的酶的前體稱為“酶原”，酶原轉變成酶的過程稱為酶原激活。其實質是酶活性部位形成或暴露的過程。一些與消化作用有關的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶在最初合成和分泌時，沒有催化活性。胃蛋白酶原在H+作用下，自N端切下幾個多肽碎片，形成酶催化所需的空間結構，轉化為胃蛋白酶。胰蛋白酶原隨胰液進入小腸時被腸激酶激活，自N端切除一個6肽，促使酶的構象變化，形成活性中心，轉變成有活性的胰蛋白酶。
酶原的生物合成和酶原激活一般不在同一組織、細胞或細胞器中進行。酶原的激活具有重要的生理意義，不僅保護細胞本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在特定的部位與環境中發揮催化作用。
四、同工酶、變構酶、抗體酶
(一)同工酶(isozymes)
具有不同的分子形式但卻催化相同的化學反應的一組酶稱為同工酶。1959年發現的第一個同工酶是乳酸脫氫酶(LDH)，它在NADH存在下，催化丙酮酸的可逆轉化生成乳酸。它是一個寡聚酶，由兩種不同類型的亞基組成5種分子形式：H4、H3M、H2M2、HM3、M4，它們的分子結構、理化性質和電泳行為不同，但催化同一反應，因為它們的活性部位在結構上相同或非常相似。M亞基主要存在骨骼肌和肝臟，而H亞基主要在心肌。心肌梗死的情況可通過血液LDH同工酶的類型的檢測確定。
(二)變構酶(allosteric enzyme)
變構酶又稱別構酶，是一類調節代謝反應的酶。一般是寡聚酶，酶分子有與底物結合的活性部位和與變構劑非共價結合的調節部位，具有變構效應。引起變構效應的物質稱為變構效應劑。降低酶活性的稱變構抑制劑或負效應物;反之，稱為變構激活劑或正效應物。變構酶與血紅蛋白一樣，存在著協同效應。
一、酶反應速度的測量
反應的速率也稱速度(velocity)，是以單位時間內反應物或生成物濃度的改變來表示。
二、酶濃度對反應速度的影響
當研究某一因素對酶促反應速度的影響時，體系中的其他因素保持不變，而只變動所要研究的因素。
當底物濃度遠大于酶濃度時，酶促反應速度與酶濃度的變化成正比。
三、底物濃度對酶反應速度的影響
(一)米-曼氏方程式
底物濃度對酶促反應速度的影響呈雙曲線。當底物濃度較低時，V與[S]呈正比關系(一級反應);隨著[S]的增高，V的增加逐步減慢(混合級反應);增到一定程度，V不再增加而是趨于穩定(零級反應)。
當[S]<< Km時，v = Vmax [S] /Km，反應速度與底物濃度成正比;當[S]>> Km 時，v≌Vmax，反應速度達到最大速度，再增加[S]也不影響V。
(二)Km的意義
1.當V/v =2時, Km =[S] , Km是反應速率v等于最大速率V一半時的底物濃度，單位為摩爾/升(mol/L)。
2.Km =K2+K3/K1，當K2>> K3時，Km值可用來表示酶對底物的親和力。Km值越小，酶與底物的親和力越大;反之，則越小。
3.Km是酶的特征性常數，它只與酶的結構和酶所催化的底物有關，與酶濃度無關。
Km和Vmax可用圖解法根據實驗數據測出。通過測定在不同底物濃度下的Vo，再用1/Vo對1/[S]的雙倒數作圖，又稱Lineweaver-BurK作圖法，即取米氏方程式倒數形式。
四、pH對反應速度的影響
每一種酶只能在一定限度的pH范圍內才表現活力，酶表現最大活力時的pH稱為酶的最適pH。
五、溫度對反應速度的影響
多數哺乳動物的酶最適溫度在37℃左右，植物體內酶的最適溫度在50~60℃。也有些微生物的酶適應在高溫或低溫下工作。
六、激活劑對反應速度的影響
凡能使酶由無活性變為有活性或使酶活性增加的物質稱為酶的激活劑(activator)。必需激活劑常是金屬離子，如Mg2+、K+、Mn2+等, Mg2+是多種激酶和合成酶的必需激活劑;非必需激活劑是有機化合物和Cl-等，如膽汁酸鹽是胰脂肪酶，Cl-是唾液淀粉酶的非必需激活劑。
七、抑制劑對反應速度的影響
使酶活性下降而不導致酶變性的物質稱為酶的抑制劑。抑制劑作用有可逆和不可逆抑制兩類。以可逆抑制最為重要。
(一)不可逆抑制作用
這類抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心上的必需基團相結合，使酶失活，一般不能用透析、超濾等物理方法去除。
(二)可逆抑制作用
這類抑制劑通常以非共價鍵與酶可逆性結合，使酶活性降低或失活，采用透析、超濾的方法可去除抑制劑，恢復酶活性。
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